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我是来自山东大学14级生物基地班的陈海宁，2016年我有幸来到北京生命科学研究所进行暑期学习和科研训练。虽然在几个月前，我还没听过NIBS的大名，但是我的老师们都知道王晓东博士，z博士，对他们崇敬赞誉有加，在参加了为期5周的学习体验，NIBS热情和严谨的科学态度给我很多感触，我体会到了什么是中国最高水平之一的生物研究所。
我的导师是z博士，他是一位年轻的科研工作者，蒋辉实验室的科研团队也是在近年才渐渐发展，但是这个团队年轻有活力，老师会亲自教学生做实验，一起讨论科研思路，在我刚刚进入NIBS的第一天就给我安排了之后一个月的小课题。即通过点突变使得MSP1蛋白在线粒体外膜和多氧化物酶体膜改变。MSP1 是种很特殊很保守的蛋白，在酵母中由核基因编码，在过氧化物酶体膜和线粒体外膜上都有分布，MSP1是N端铆定的AAA-ATPase，作用于移除和降解错误定位在膜上的蛋白，但是作用的机制还不甚了解。根据不同跨膜蛋白在不同的细胞器中的的分配规律，我们假设，在跨膜区两侧的氨基酸电荷对MSP1分配到过氧化物酶体还是到线粒体外膜上有作用，跨膜区的C端侧边的正电荷氨基酸对MSP1转运到线粒体外膜上有作用，而N端的正电荷氨基酸可能对定位到线粒体外膜并非特别重要。另一方面，跨膜区N端侧的正电荷氨基酸可能有利于定位于过氧化物酶体。所以，我利用点突变原理，分别改变MSP1跨膜区的氨基酸电荷，在突变的MSP1序列后加入GFP绿色荧光蛋白，检验MSP1在两个细胞器的分配的改变。
1将C端的负电荷氨基酸改变成正电荷氨基酸，看是否提高线粒体外膜的定位.
2 将N端正电荷氨基酸改变成不带电荷氨基酸，来减少过氧化物酶体的定位
3 将1，2结合。
4 将N端负电荷氨基酸改变成正电荷氨基酸，来提高过氧化物酶体的定位
5 将C端正电荷氨基酸改变成不带电荷的氨基端，来减少线粒体外膜的定位
6 将45结合。
7 在跨膜区的带电荷的氨基酸改编成不带电荷的氨基酸，看是否影响MSP1定位
为了做这个实验，蒋辉老师给我了很多论文作为参考《Msp1/ATAD1 maintains mitochondrial function by facilitating the degradation of mislocalized tail-anchored proteins》
《The conserved AAA-ATPase Msp1 confers organelle specificity to tail-anchored proteins》《Targeting signals in mitochondrial outer-membrane proteins》《Targeting signals in peroxisomal membrane proteins》等等，这些都是英文文献，通过看这些文献，我的阅读和理解能力都有所提升，并且了解各种新兴的实验方法。
在这个实验中，我学会了设计点突变，设计检验方法，并且能够参与实验室每个星期的组会，自己也有机会用英语讲了一篇经典的论文，感觉自己受益良多。我在组会上讲的论文是《MOM19, an Import Receptor for Mitochondrial Precursor Protein>，是一篇经典的生化论文，写于1989年，主要内容是发现线粒体外膜作为转运其他蛋白进入线粒体的蛋白，叫MOM19，并通过一系列生化实验，证明MOM19的功能。因为生化实验的方法近多少年都没有很大的改变，至少是在原理上没有多大改变，只是在实验操作上更为方便。
几天前，我们summer还跟NIBS全体成员，一起去了云泽山庄开年会和听学术报告。虽然由于知识面比较狭窄，不能理解PI们在做的事情，很欣赏他们互相提问和学习的对科学的认真的态度，我希望自己以后也能成为像他们一样的科学家。